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Ureases : uma análise comparativa

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Ureases : uma análise comparativa

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Título Ureases : uma análise comparativa
Autor Braun, Rodrigo Ligabue
Orientador Carlini, Celia Regina Ribeiro da Silva
Co-orientador Schroeder, Evelyn Koeche
Data 2008
Nível Graduação
Instituição Universidade Federal do Rio Grande do Sul. Instituto de Biociências. Curso de Ciências Biológicas: Ênfase Molecular, Celular e Funcional: Bacharelado.
Assunto Canavalia ensiformis
Filogenia
Modelagem molecular
Urease
Resumo Ureases (EC 3.5.1.5) sao enzimas niquel-dependentes que catalisam a hidrolise da ureia em amonia e dioxido de carbono. Sao amplamente distribuidas em plantas, fungos e bacterias. Em plantas e fungos, as ureases sao homopolimeros de subunidades contendo cerca de 840 residuos de aminoacidos, formando hexameros ou trimeros. Em bacterias, as ureases possuem duas ou tres subunidades menores, que se alinham na cadeia polipeptidica unica das ureases vegetais, com as quais tem 50-60% de identidade de sequencia. Para ter-se uma visao geral das relacoes que podem ser estabelecidas entre as ureases, buscando padroes, similaridades e diferencas que possam auxiliar na analise e predicao dos resultados experimentais, foi realizada uma ampla analise das sequencias de nucleotideos e aminoacidos de ureases. Apos busca, extracao, interpretacao e edicao destas, arvores filogeneticas foram construidas. Por meio de alinhamentos de sequencia multiplos, a grande similaridade entre as sequencias oriundas de plantas e fungos foi confirmada, e permitiu a analise das regioes de conservacao proximas ao sitio ativo, alem da verificacao da conservacao de todos os residuos de aminoacidos considerados essenciais para atividade catalitica da enzima. Diferencas foram encontradas nas regioes correspondentes ao peptideo entomotoxico originalmente descrito para a urease de Canavalia ensiformis L. (feijao-de-porco). Como as estruturas de ureases de plantas e fungos nao foram ainda determinadas, um modelo de urease de C. ensiformis foi construido por modelagem molecular comparativa, utilizando como molde uma estrutura de urease bacteriana. O modelo foi avaliado e utilizado para determinar a localizacao espacial do peptideo entomotoxico e dos residuos essenciais para a catalise.
Tipo Trabalho de conclusão de graduação
URI http://hdl.handle.net/10183/171303
Arquivos Descrição Formato
000680107.pdf (4.009Mb) Texto completo Adobe PDF Visualizar/abrir

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