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Urease de Helicobacter pylori mecanismo da ativação plaquetária e a rota de lipoxigenases

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Urease de Helicobacter pylori mecanismo da ativação plaquetária e a rota de lipoxigenases

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Título Urease de Helicobacter pylori mecanismo da ativação plaquetária e a rota de lipoxigenases
Autor Uberti, Augusto Frantz
Orientador Carlini, Celia Regina Ribeiro da Silva
Co-orientador Severo, Deiber Oliveira
Data 2008
Nível Graduação
Instituição Universidade Federal do Rio Grande do Sul. Instituto de Biociências. Curso de Ciências Biológicas: Ênfase Molecular, Celular e Funcional: Bacharelado.
Assunto Helicobacter pylori
Lipoxigenase
Urease
Resumo Ureases, enzimas níquel dependentes que catalisam a reação de hidrólise da uréia em amônia e dióxido de carbono, apresentam ampla distribuição em plantas, fungos e bactérias. Em plantas e fungos, as ureases são hexâmeros ou trímeros compostos por subunidades monoméricas. Em bactérias, as subunidades são heterodímeros ou heterotrímeros que se alinham na cadeia polipeptídica única das ureases vegetais, com as quais têm 50-60% de identidade de seqüência. A espiroqueta Helicobacter pylori é o agente etiológico de úlceras gástricas e, possivelmente, está envolvida no desenvolvimento de cânceres gástricos. O fato da urease de Helicobacter pylori ativar, em plaquetas sangüíneas, a rota de sinalização do ácido araquidônico, produzindo ácido 12-hidroxi(peroxi)-eicosatetraenóico pela ação da 12-lipoxigenase, sugere que esses importantes mediadores lipídicos podem contribuir para o processo inflamatório decorrente da infecção pelo Hpylori.
Tipo Trabalho de conclusão de graduação
URI http://hdl.handle.net/10183/171307
Arquivos Descrição Formato
000678750.pdf (13.88Mb) Texto completo Adobe PDF Visualizar/abrir

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