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Synthesis and enzymatic evaluation of the guanosine analogue 2-amino-6-mercapto-7-methylpurine ribonucleoside (MESG). Insights into the phosphorolysis reaction mechanism based on the blueprint transition state: sn1 or sn2

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Synthesis and enzymatic evaluation of the guanosine analogue 2-amino-6-mercapto-7-methylpurine ribonucleoside (MESG). Insights into the phosphorolysis reaction mechanism based on the blueprint transition state: sn1 or sn2

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Título Synthesis and enzymatic evaluation of the guanosine analogue 2-amino-6-mercapto-7-methylpurine ribonucleoside (MESG). Insights into the phosphorolysis reaction mechanism based on the blueprint transition state: sn1 or sn2
Autor Silveira Neto, Brenno Amaro da
Lápis, Alexandre Augusto Moreira
Netz, Paulo Augusto
Spencer, John
Dias, Silvio Luis Pereira
Tamborim Takeuchi, Silvia Margonei Mesquita
Basso, Luiz Augusto
Santos, Diogenes Santiago
Dupont, Jairton
Resumo A modificação experimental para a síntese do MESG (2-amino-6-mercapto-7-metilpurina ribonucleosídeo) 1 foi realizada com sucesso e sua caracterização total apresentada. ESI(+)-MSMS em alta resolução foram realizados indicando que a clivagem nucleosídica como principal e um possível mecanismo SN1. Cálculos ab initio baseados em estados de transição blueprint corroboram com a proposta de um mecanismo SN1 e descartam a possibilidade de um mecanismo SN2. Ensaios com a enzima purina nucleosídica fosforilase (PNP, tanto humana como de M. tuberculosis) indicam a eficiência do substrato na reação de fosforilação do MESG e permitem a determinação de fosfato inorgânico em tempo real em ensaios biológicos.
Abstract A modified experimental procedure for the synthesis of MESG (2-amino-6-mercapto-7-methylpurine ribonucleoside) 1 has been successfully performed and its full characterization is presented. High resolution ESI(+)-MSMS indicates both the nucleoside bond cleavage as the main fragmentation in the gas phase and a possible SN1 mechanism. Ab initio transition state calculations based on the blue print transition state support this mechanistic rationale and discard an alternative SN2 mechanism. Assays using purine nucleoside phosphorylase (PNP) enzyme (human and M. tuberculosis sources) indicate its efficiency in the phosphorolysis of MESG and allow the quantitative determination of inorganic phosphate in real time assay.
Contido em Journal of the Brazilian Chemical Society. São Paulo: Sociedade Brasileira de Química, 1990-. Vol. 21, n. 1, (2010), p. 151-156
Assunto Sintese inorganica
[en] ESI
[en] MESG
[en] PNP enzyme
[en] Tuberculosis
Origem Nacional
Tipo Artigo de periódico
URI http://hdl.handle.net/10183/28254
Arquivos Descrição Formato
000751441.pdf (795.6Kb) Texto completo Adobe PDF Visualizar/abrir

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