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Estudos proteômicos da semente de canavalia ensiformis

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Estudos proteômicos da semente de canavalia ensiformis

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Título Estudos proteômicos da semente de canavalia ensiformis
Autor Broll, Valquiria
Orientador Pizzolato, Tania Mara
Data 2011
Nível Graduação
Instituição Universidade Federal do Rio Grande do Sul. Instituto de Química. Curso de Química: Bacharelado.
Assunto Canavalia ensiformis
Espectrometria de massa
Proteômica
Resumo As sementes da leguminosa Canavalia ensiformis contém isoformas da enzima urease. Estas isoformas possuem atividade independente da atividade ureolítica, como a toxicidade para insetos de diferentes ordens. Esta toxicidade está relacionada à hidrólise das isoformas de urease por peptidases acídicas, tipo aspártico e cisteíno peptidases, com consequente liberação de um peptídeo entomotóxico. As sementes foram extraídas em tampão Tris(hidroximetil)aminometano - HCl (Tris-HCl) 20 mM pH 7,5. Em seguida foi feita a retirada da proteína concanavalina-A (Con-A), uma lectina abundante nas sementes e presente nos extratos, através de cromatografia de afinidade por Sephadex G-100®. A remoção da principal proteína de reserva, a canavalina, foi avaliada com diferentes abordagens de imunoprecipitação. Na espectrometria de massas, os peptídeos são separados em um sistema nanoACQUITY UltraPerformance LCTM. Após a ionização (modo positivo), os íons gerados são analisados em um espectrômetro Q-TOF Micro™, e a identificação das proteínas, a partir dos espectros coletados no MS2 para cada ponto são posteriormente analisados.
Tipo Trabalho de conclusão de graduação
URI http://hdl.handle.net/10183/32683
Arquivos Descrição Formato
000786141.pdf (2.534Mb) Texto completo Adobe PDF Visualizar/abrir

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