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dc.contributor.advisorPizzolato, Tania Marapt_BR
dc.contributor.authorBroll, Valquiriapt_BR
dc.date.accessioned2011-10-07T01:17:29Zpt_BR
dc.date.issued2011pt_BR
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10183/32683pt_BR
dc.description.abstractAs sementes da leguminosa Canavalia ensiformis contém isoformas da enzima urease. Estas isoformas possuem atividade independente da atividade ureolítica, como a toxicidade para insetos de diferentes ordens. Esta toxicidade está relacionada à hidrólise das isoformas de urease por peptidases acídicas, tipo aspártico e cisteíno peptidases, com consequente liberação de um peptídeo entomotóxico. As sementes foram extraídas em tampão Tris(hidroximetil)aminometano - HCl (Tris-HCl) 20 mM pH 7,5. Em seguida foi feita a retirada da proteína concanavalina-A (Con-A), uma lectina abundante nas sementes e presente nos extratos, através de cromatografia de afinidade por Sephadex G-100®. A remoção da principal proteína de reserva, a canavalina, foi avaliada com diferentes abordagens de imunoprecipitação. Na espectrometria de massas, os peptídeos são separados em um sistema nanoACQUITY UltraPerformance LCTM. Após a ionização (modo positivo), os íons gerados são analisados em um espectrômetro Q-TOF Micro™, e a identificação das proteínas, a partir dos espectros coletados no MS2 para cada ponto são posteriormente analisados.pt_BR
dc.format.mimetypeapplication/pdf
dc.language.isoporpt_BR
dc.rightsOpen Accessen
dc.subjectCanavalia ensiformispt_BR
dc.subjectProteômicapt_BR
dc.subjectEspectrometria de massapt_BR
dc.titleEstudos proteômicos da semente de canavalia ensiformispt_BR
dc.typeTrabalho de conclusão de graduaçãopt_BR
dc.identifier.nrb000786141pt_BR
dc.degree.grantorUniversidade Federal do Rio Grande do Sulpt_BR
dc.degree.departmentInstituto de Químicapt_BR
dc.degree.localPorto Alegre, BR-RSpt_BR
dc.degree.date2011pt_BR
dc.degree.graduationQuímica: Bachareladopt_BR
dc.degree.levelgraduaçãopt_BR


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