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Estudo estrutural da gliadina

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Estudo estrutural da gliadina

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Título Estudo estrutural da gliadina
Autor Ribeiro, Andresa da Costa
Orientador Silveira, Nádya Pesce da
Co-orientador Soares, Rosane Michele Duarte
Data 2012
Nível Mestrado
Instituição Universidade Federal do Rio Grande do Sul. Instituto de Química. Programa de Pós-Graduação em Ciência dos Materiais.
Assunto Espalhamento de luz dinâmico
Espectroscopia : Infravermelho : Transformada de fourier
Gliadina
Resumo O objetivo deste trabalho visou realizar o estudo físico-químico da gliadina em solução, em diferentes solventes e sob variação de pH. Os solventes usados foram H2O deionizada, H2O/EtOH 40/60% v/v e dimetilsulfóxido (DMSO). As técnicas utilizadas foram Espalhamento de Luz (LS), Potencial Zeta (PZ) e Espectroscopia no Infravermelho por Transformada de Fourier (FTIR). LS revelou a presença de um sistema polidisperso para todas as amostras, com a presença de moléculas pequenas coexistindo com moléculas maiores. O coeficiente de difusão sofreu mudanças com a variação de pH, o que corroborou com os resultados de diâmetro observados. A gliadina em H2O deionizada e DMSO (pH 9,8) apresentaram uma menor distribuição de tamanho. Para as amostras em H2O/EtOH 40/60% v/v este fato foi observado apenas em pH 1,2. A análise de PZ forneceu informações sobre a estabilidade do sistema. Para a amostra em H2O deionizada, a estabilidade foi observada em pH 9,8. Em DMSO verificou-se uma instabilidade, com a presença de várias conformações coexistindo no sistema. A análise de FTIR-ATR mostrou-se adequado para o estudo da estrutura secundária. Em H2O deionizada, a conformação predominante é folhas-β. Em DMSO evidenciou-se uma banda em 1660 cm-1 (relacionado ao desenovelamento da proteína). Já em H2O/EtOH 40/60% v/v a conformação é instável. Em pH 1,2 foi observado um aumento na estrutura helicoidal. As diferentes conformações encontradas para a proteína e sua estabilidade em diferentes solventes e pHs fornecem uma idéia do potencial de aplicação desta proteína como biomaterial, em especial como bioadesivo.
Abstract This work presents the physical-chemical study of the gliadin in different solvents and pH, using Light Scattering (LS), Zeta Potential (ZP) and Fourier Transform Infrared Spectroscopy (FTIR) techniques. The solvents used were H2O, H2O/EtOH 40/60% v/v and dimethylsulfoxide (DMSO). Dynamic Light Scattering (DLS) indicated the presence of a polydispersity system for all samples (small and larger molecules coexisting). Samples in DMSO and H2O showed a lower size distribution at pH 9.8, while samples in H2O/EtOH 40/60% v/v only at pH 1.2. The ZP analysis were used to study the system stability, showing that the gliadin in water at pH 9.8 was the most stable system. In addition, the ZP results suggest that the gliadin in DMSO is unstable due to presence of several conformations of protein at all pH. The ATR-FTIR analysis showed to be appropriate for the secondary structure study, showing that the samples in H2O were predominantly β-sheets. In DMSO an absorption band was observed at 1660 cm-1 (this band indicate the unfolding of the protein). The conformations of samples in H2O/EtOH 40/60% v/v are unstable, besides at pH 1.2 it was observed that the helical structure increased. The several conformations and stabilities for the gliadin at different solvents and pH provide an idea of the application potential of this protein as a biomaterial, with a bioadesive.
Tipo Dissertação
URI http://hdl.handle.net/10183/55482
Arquivos Descrição Formato
000858189.pdf (2.138Mb) Texto completo Adobe PDF Visualizar/abrir

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