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dc.contributor.advisorVaz Junior, Itabajara da Silvapt_BR
dc.contributor.authorSchuler, Aline Dominguespt_BR
dc.date.accessioned2014-05-13T02:03:51Zpt_BR
dc.date.issued2014pt_BR
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10183/95143pt_BR
dc.description.abstractO Rhipicephalus microplus é um parasita obrigatório hematófago, monoxeno, que gera grande impacto econômico a partir da ação espoliativa sobre o seu hospedeiro preferencial. A glicogênio sintase quinase 3 (GSK-3), uma proteína altamente conservada e ubiquamente expressa entre diversas espécies, foi identificada no carrapato bovino sob a isoforma GSK-3β. Envolvida na modulação da atividade da proteína glicogênio sintase, como um agente regulador da síntese de glicogênio, essa proteína atua no metabolismo energético do R. microplus. A GSK-3 também está envolvida na via de sinalização Wnt, e por isso, já foi descrita como uma quinase essencial para a formação do embrião, estando diretamente envolvida no processo reprodutivo deste carrapato. Neste contexto, a GSK-3β é uma candidata para o desenvolvimento de novas alternativas de controle do carrapato bovino. Dessa forma, o objetivo desse trabalho foi estudar a participação da proteína GSK-3β na fisiologia do R. microplus a partir da inibição de sua atividade. Ensaios in vitro e in vivo foram realizados para testar a inibição química e imunológica da atividade dessa proteína. Anticorpos contra peptídeos sintéticos baseados na sequência da GSK-3β (anti- SRm0218 e anti-SRm86100) usados neste trabalho não foram capazes de inibir a atividade dessa proteína, no entanto, a inibição da GSK-3β foi alcançada quando células embrionárias de R. microplus foram submetidas à inibição química, por meio de um inibidor específico. Este resultado sustenta o potencial dessa proteína como alvo para o desenvolvimento de uma alternativa de controle do carrapato bovino, pois a sua inibição possivelmente atuaria negativamente na capacidade reprodutiva do carrapato R. microplus.pt
dc.description.abstractRhipicephalus microplus is a monogenetic, hematophagous ectoparasite that has a large economic impact due to associated losses in the cattle industry. Glycogen synthase kinase 3 (GSK-3) is a highly conserved and ubiquitously expressed protein in several species. It has been identified as GSK-3β isoform in the cattle tick, and is involved in the modulation of glycogen synthase activity, as a regulator of glycogen synthesis with a role in energy metabolism of R. microplus. GSK-3β is also involved in the Wnt signaling pathway. It is a fundamental kinase for embryo development, and is directly linked with R. microplus reproductive process. Thus, the aim of this study was to investigate the role of GSK-3β in R. microplus physiology by inhibiting its activity. In vitro and in vivo assays were carried out to test its immunological and chemical inhibition. Rabbit antibodies against synthetic peptides based on GSK-3β sequence (anti-SRm0218 and anti-SRm86100) used in this work were not capable to inhibit GSK- 3β activity, but GSK-3β inhibition was reached when R. microplus embryo cells were cultivated with a specific inhibitor. This result supports the potential of this protein as a target to develop a new cattle tick control method, because its inhibition probably acts detrimentally in the reproductive capacity of the tick.en
dc.format.mimetypeapplication/pdfpt_BR
dc.language.isoporpt_BR
dc.rightsOpen Accessen
dc.subjectBiotecnologia : Tecnicapt_BR
dc.subjectCattle ticken
dc.subjectGSK-3βen
dc.subjectMetabolismo energéticopt_BR
dc.subjectInhibitionen
dc.subjectCarrapato bovinopt_BR
dc.subjectGlicogêniopt_BR
dc.subjectGlicogenen
dc.subjectEmbriogenesept_BR
dc.titleCaracterização da inibição da proteína glicogênio sintase quinase 3B de Rhipicephalus micropluspt_BR
dc.typeDissertaçãopt_BR
dc.contributor.advisor-coCoutinho, Mariana Lonerpt_BR
dc.identifier.nrb000917874pt_BR
dc.degree.grantorUniversidade Federal do Rio Grande do Sulpt_BR
dc.degree.departmentFaculdade de Veterináriapt_BR
dc.degree.programPrograma de Pós-Graduação em Ciências Veterináriaspt_BR
dc.degree.localPorto Alegre, BR-RSpt_BR
dc.degree.date2014pt_BR
dc.degree.levelmestradopt_BR


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