Cinética de inativação da fosfatase alcalina e avaliação microbiológica na pasteurização de leite de búfala
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2019Author
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Abstract in Portuguese (Brasil)
O leite bubalino apresenta diversas características particulares, incluindo seu alto teor de gordura e proteínas e maiores diâmetros dos glóbulos de gordura e das micelas de caseína em comparação ao leite bovino, que podem influenciar na resistência térmica de suas enzimas e de sua microbiota. O presente trabalho teve como objetivo verificar se a fosfatase alcalina constitui um indicador seguro da eficiência da pasteurização no leite de búfala, e se esse processo permite a obtenção de um leite ...
O leite bubalino apresenta diversas características particulares, incluindo seu alto teor de gordura e proteínas e maiores diâmetros dos glóbulos de gordura e das micelas de caseína em comparação ao leite bovino, que podem influenciar na resistência térmica de suas enzimas e de sua microbiota. O presente trabalho teve como objetivo verificar se a fosfatase alcalina constitui um indicador seguro da eficiência da pasteurização no leite de búfala, e se esse processo permite a obtenção de um leite inócuo ao consumidor. Para tanto, determinou-se a cinética de inativação da enzima fosfatase alcalina em leites bovino e bubalino sob diferentes temperaturas (62, 65, 68, 72 e 75 °C). Os resultados obtidos foram complementados com experimentos de inativação microbiana, realizados para o leite bubalino submetido a pasteurização LTLT (62 °C/30 min), tanto em relação a sua microbiota autóctone quanto para microrganismos inoculados individualmente em leite esterilizado (Escherichia coli, Listeria monocytogenes, Pseudomonas aeruginosa e Staphylococcus aureus). Os dados de inativação da fosfatase alcalina foram adequadamente ajustados ao modelo cinético de primeira ordem. Os valores de D obtidos para a enzima no leite bubalino foram significativamente superiores em relação ao leite bovino apenas para 62 °C e 65°C; o valor de z da enzima no leite bubalino (6,58 ± 0,01 °C) foi significativamente inferior ao do leite bovino (7,22 ± 0,12 °C). Os valores obtidos sugerem que há mecanismos particulares de resistência térmica na inativação da fosfatase alcalina em leite bubalino em baixas temperaturas de pasteurização. Observou-se que o binômio limítrofe de subpasteurização testado (62 °C/30 min) foi suficiente para garantir um produto final em conformidade com a normativa brasileira; no entanto, essas condições não foram capazes de reduzir as contagens das bactérias inoculadas em cinco ciclos logarítmicos (valores de Δlog UFC/mL variaram entre 3,21 e 4,62), sugerindo que esse tratamento pode não ser capaz de garantir a inocuidade do leite bubalino quando este for obtido sob condições higiênico-sanitárias inadequadas. ...
Abstract
Buffalo milk has several particular characteristics, including high fat and protein content and larger diameters of fat globules and casein micelles compared to bovine milk, which may influence the thermal resistance of its enzymes and microbiota. The present work aimed to verify if alkaline phosphatase is a safe indicator of pasteurization efficiency in buffalo milk, and if this process allows to obtain milk innocuous to the consumer. To this end, the inactivation kinetics of the alkaline phos ...
Buffalo milk has several particular characteristics, including high fat and protein content and larger diameters of fat globules and casein micelles compared to bovine milk, which may influence the thermal resistance of its enzymes and microbiota. The present work aimed to verify if alkaline phosphatase is a safe indicator of pasteurization efficiency in buffalo milk, and if this process allows to obtain milk innocuous to the consumer. To this end, the inactivation kinetics of the alkaline phosphatase enzyme in bovine and buffalo milk under different temperatures (62, 65, 68, 72 and 75 °C) were determined. The results obtained were supplemented by microbial inactivation experiments performed for LTLT pasteurized buffalo milk (62 °C/30 min), both for native microbiota and for microorganisms individually inoculated in sterile milk (Escherichia coli, Listeria, monocytogenes, Pseudomonas aeruginosa and Staphylococcus aureus). Alkaline phosphatase inactivation data were appropriately adjusted to the first order kinetic model. The D values obtained for the enzyme in buffalo milk were significantly higher than bovine milk only at 62 °C and 65 °C; the z value of the enzyme in buffalo milk (6.58 ± 0.01 °C) was significantly lower than in bovine milk (7.22 ± 0.12 °C). The obtained values suggest that there are particular mechanisms of thermal resistance in the inactivation of alkaline phosphatase in buffalo milk at low pasteurization temperatures. It was observed that the tested borderline subpasteurization binomial (62 °C / 30 min) was sufficient to guarantee a final product in accordance with Brazilian regulations; however, these conditions were not able to reduce inoculated bacterial counts by five logarithmic cycles (Δlog CFU / mL values ranged from 3.21 to 4.62), suggesting that this treatment may not be able to guarantee the safety of buffalo milk when it is obtained under inadequate hygienic-sanitary conditions. ...
Institution
Universidade Federal do Rio Grande do Sul. Instituto de Ciências e Tecnologia de Alimentos. Curso de Engenharia de Alimentos.
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